Calycin
Calycinerne (fra gr. kalyks, bæger, krater) er en strukturel superfamilie af proteiner, der har en fælles 3D struktur baseret på en beta-barrel, men den strukturelle lighed fremgår dog ikke direkte af de primære aminosyre-sekvenser. Den fælles struktur medfører sammenlignelige funktioner: Binding og transport af hydrofobe molekyler. På grundlag af funktion og lokalisering skelnes mellem tre distinkte grupper calyciner: Lipocaliner, FABPs (fatty acid-binding proteins, fedtsyre-bindende proteiner) og avidiner.
Lipocaliner redigér
Lipocalinerne udgør en varieret og voksende familie af hovedsagelig små secernerede proteiner. De har en høj affinitet og selektivitet for hydrofobe molekyler og er generelt betragtet som extracellulære transport-proteiner, som f.eks. RBP (det retinol-bindende protein), der transporterer retinol (en form af vitamin A i blodet til mål-cellerne.
FABP redigér
De fedtsyre-bindende proteiner (FABPs) er næste eksklusivt intracellulære proteiner, der binder hydrofobe molekyler, der indgår i lipid-metabolismen. Disse proteiner er f.eks. cRBP, det cellulære retinol-bindende protein, der transporterer retinol inde i cellen.
Avidiner redigér
Avidiner som f.eks. streptavidin, et lille opløsligt protein fra bakterien Streptomyces avidinii, og dets homolog, æggehvide-proteinet avidin, er proteiner med en bemærkelsesværdig høj affinitet for vitaminet biotin såvel som andre hydrofobe ligander.
Den fælles struktur redigér
Den fælles struktur er domineret af en beta-barrel med otte antiparallelle beta-kæder som kan binde og holde et hydrofobt molekyle. FABP består dog of en beta-barrel med to antiparallelle beta-kæder. Beta-kæderne benævnes ofte A-H.[1]
I modsætning til de membranbundne proteiner med en struktur baseret på beta-barrel, vender calycinerne de hydrofobe aminosyre-rester indad og de hydrofile aminosyre-rester udad.
Eksterne links og henvisninger redigér
- ^ "Analysis of Sequence and Structure Relationshps in the Calycin Protein Superfamily". Arkiveret fra originalen 15. februar 2021. Hentet 2. august 2016.