Insulin virker ved at binde sig til molekyler på celleoverflader, de såkaldte insulinreceptorer. Når insulin bindes til receptorerne øges bl.a. transporten af glukose ind i cellen. Glukosetransporten ledsages af kalium-transport, også ind i cellen.
Mennesker der har type 1 sukkersyge syntetiserer ikke selv insulin, og hvis de ikke får tilført insulin udefra, vil de dø.
Fysiologisk set er insulin menneskets vigtigste anabolehormon.
I 1889 opdagede Oskar Minkowski og Josef von Mering en sammenhæng mellem bugspytkirtlen og diabetes. De fjernede bugspytkirtlen fra en hund, og kunne derefter observere at den udviklede tegn på diabetes: højt indhold af sukker i blod og urin. Gentagne eksperimenter viste at man ved at fjerne bugspytkirtlen fremkaldte diabetes.
Insulin blev første gang anvendt på et menneske den 11. februar1922.
Det var de canadiske lægerBanting og Best, der året før havde haft succes med at isolere hormonet for første gang.
Insulin er et peptidhormon (og et protein), som er opbygget af to polypeptidkæder, der kaldes A-kæden og B-kæden. A-kæden består af 21 aminosyrer, mens B-kæden består af 30. De to kæder er kovalent forbundne via to disulfidbroer. Insulinmolekyler (monomerer) er ofte forbundne i aggregater af to (dimer), eller seks (hexamer) enkeltmolekyler. Insulin lagres i kroppen som hexamerer. Det er dog monomeren som er biologisk aktiv, og aggregaterne skal derfor nedbrydes til monomerer før insulinet kan binde sig til insulinreceptoren.
Selvom insulin er et ret lille protein har det en veldefineret tre-dimensionel struktur. A-kæden indeholder to alfa-helixer, der er bøjet ind imod hinanden så kæden danner et 'U'. B-kæden indeholder én alfa-helix, og en kort beta-streng.