Enzym: Forskelle mellem versioner

I 1958 foreslog [[Daniel E. Koshland, Jr.|Daniel Koshland]] en modifikation til "lås og nøgle"-modellen: Eftersom enzymer er ret fleksible strukturer, forandres det aktive sæde til stadighed i takt med, at enzymet interagerer med substratet.<ref>{{cite journal|doi= 10.1073/pnas.44.2.98|author=Koshland D. E.|year= 1958|title= Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis|journal=Proc. Natl. Acad. Sci.|volume=44|issue=2|pages=98–104|pmid= 16590179}}</ref> De [[sidekæde]]r, der udgør det aktive sæde, formes ved substratbinding således, at de sidder i den præcise position, der gør det muligt for enzymet at udføre dets katalytiske funktion. I nogle tilfælde, såsom glykosidaser, ændrer også substratmolekylet form, mens det trænger inde i det aktive sæde.<ref>{{cite journal|author=Vasella A, Davies GJ, Bohm M.|year= 2002|title= Glycosidase mechanisms.|journal=Curr Opin Chem Biol.|volume=6|issue=5|pages=619–629|pmid= 12413546|doi= 10.1016/S1367-5931(02)00380-0}}</ref> Det aktive sæde fortsætter med at forandre sig, indtil substratet er fuldgyldigt bundet, hvormed den endelige form og ladning er bestemt.<ref>{{cite book |last=Boyer |first=Rodney |title=Concepts in Biochemistry |url=https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye |origyear=2002 |accessdate=2007-04-21 |edition=2nd2 ed.|publisher=John Wiley & Sons, Inc. |location=New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto. |language=en |isbn=0-470-00379-0 |pages=[https://archive.org/details/conceptsinbioche0002boye/page/137 137]–138 |chapter=6}}</ref>