Mikrotubuli: Forskelle mellem versioner

 

 

== Struktur ==

En anden vigtig egenskab ved mikrotubulis struktur er [[kemisk polaritet|polaritet]]. Tubulin polymeriserer ende mod ende med en α-underenhed af én tubulindimér, idet den forbinder til β-underenheden af den næste. Derfor vil i et protofilament den ene ende have en fri α-underenhed, medens den anden ende har en fri β-underenhed. Disse ender kaldes hhv. (-) og (+). Protofilamenterne forbindes parallelt til hverandre, således at der i hver mikrotubulus er én ende, (+)-enden, som alene frembyder β-underenheder, medens den modsatte ende, (-)-enden, alene har frie α-underenheder.

 

Mikrotubuli er nukleerede og organiseret af det såkaldte [[mikrotubulusorganiserende center]] (MTOC), der kan bestå af [[centrosom]]er eller [[basallegeme]]r. De er en del af det strukturelle netværk, [[cytoskelet]]tet, internt i cellen [[cytoplasma]], men ud over den blotte strukturelle funktion, indgår mikrotubuli tillige i mange andre processer. De er i stand til at vokse og formindskes for at generere kraft, og der findes også motorproteiner, som kan foranstalte bevægelse langs en mikrotubulus. En væsentlig struktur, hvori mikrotubuli indgår, er det tentrådsapperat, der dannes i [[mitose]]n i [[eukaryot]]e celler for at sikre en korrekt adskillelse af [[kromosom]]erne under celledelingen. Mikrotubuli indgår også i eukaryote cellers [[cilia]] og [[flagella]], hvor de foranstalter disse organellers motilitet. Dertil står mikrotubuli i vid udstrækning for den aktive transport af organeller og andre cellestrukturer internt i cellen.

 

Polymerisering af mikrotubuli er nukleeret i et mikrotubulusorganiserende center. Indeholdt i dette MTOC er en anden tybe tubulin, γ-tubulin, som adskiller sig fra α- og β-underenhederne, der udgør selve protofilamenterne, idet γ-tubulin forbindes med flere andre associerede proteiner og derved danner en cirkulær struktur kaldet "γ-tubulin-ring-komplekset". Dette kompleks fungerer som et stillads, udfra hvilket αβ-dimérerne kan påbegynde polymeriseringsprocessen; mere specifikt dækker komplekset (-)-enden, medens mikrotubulussen samtidig vokser væk fra MTOC ved polymerisering på (+)-enden.

 

Under polymeriseringen er såvel α- som β-underenhederne bundet et molekyle [[GTP]]. Det GTP-molekyle, der er bundet til α-tubulin, er stabilt, medens det GTP-molekyle, der er bundet til β-tubulin, kan hydrolyseres til GDP kort efter sammensætningen. GDP-tubulinets [[kinetik]] adskiller sig fra GTP-tubulinets; GDP-tubulin er tilbøjelig til depolymerisering. En GDP-bundet tubulin-underenhed, der befinder sig i enden af en mikrotubulus, vil derfor brække af, omend en GDP-bundet tubulin midt inde i en mikrotubulus dog ikke spontant kan bryde løs. Eftersom tubulin alene føjes til mikrotubulus-enden i sit GTP-bundne stadium, er der som hovedregel en ''cap'' af GTP-bundet protein ved mikrotubulus-enden, der således beskytter den mod forfald. Når hydrolysen indhenter toppen af en mikrotubulus, påbegyndes en hurtig depolymeriseringsproces. Dette omslag fra voksende til aftagende fase kaldes en ''katastrofe''. GTP-bundet tubulin kan dog under de rette omstændigheder igen begynde at binde til mikrotubulus-enden, så der dannes en ny ''cap'', der igen beskytter mikrotubulussen mod yderligere afkortning. Dette kaldes i så fald en ''rescue''.

 

Mikrotubulusdynamik varierer betydeligt ''in vivo''. Konstruktion-, afkortnings- og katastrofe-rater afhænger af, hvilke mikrotubulusassocierede proteiner (MAPs), der forefindes i cellen og i hvilke koncentrationer.

 

Mikrotubulusdynamik kan også påvirkes af kemiske stoffer. For eksempel blokerer stoffer af [[taxan]]-klassen, der bl.a. bruges i kræftbehandling, for den dynamiske ustabilitet ved at stabilisere mikrotubulussens GDP-bundne tubulin. Dette forhindrer depolymeriseringsprocessen, selv når hydrolysen af GTP når mikrotubulus-enden, og der udløses således ingen afkortningsfase. Andre medikamenter som [[nocodazol]] og [[colchicin]] har den modsatte effekt, idet de blokerer for den proces, hvorved tubulin polymeriserer til mikrotubuli.

 

I tillæg til den bevægelse, der genereres af mikrotubulussens egen dynamiske ustabilitet, fungerer fibrene også som substrater, langs hvilke motorproteiner kan bevæge sig. De primære mikrotubulus-associerede motorproteiner er [[kinesin]], der foranstalter anterograd bevægelse mod (+)-enden, og [[dynein]], der omvendt står for retrograd bevægelse - mod (-)-enden.

 

 

<gallery>

Image:Localisations02eng.jpg|Proteiner i forskellige cellulære kompartmenter og strukturer anskueliggjort ved hjælp af et grønt, flourescerende protein.

</gallery>

 

[[Kategori:Cellebiologi]]

 

[[ca:Microtúbul]]