Ribonuklease A: Forskelle mellem versioner

6 bytes fjernet ,  for 13 år siden
→‎Historie: fjerner fed skrift fra ikke søgeord
(det meste fra en:)
 
(→‎Historie: fjerner fed skrift fra ikke søgeord)
Ribonuklease S, hvilket er RNase A, der er blevet behandlet med [subtilisin]], var det tredje protein, hvis struktur blev løst (1967).<ref>Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Johnson LN, [[Frederic M. Richards|Richards FM.]] ''The structure of ribonuclease-S at 3.5 A resolution.'' J Biol Chem. 1967 Sep 10;242(17):3984-8. {{PMID|6037556}}</ref>
 
Studier af [[oxidativ foldning]] af RNase A førte [[Christian B. Anfinsen]] til at formulere den '''termodynamiske hypotese''' for proteinfoldning, hvilken gør rede for, at et proteins foldede form repræsenterer minimummet af dets frie energi. RNase A var det første protein, hvormed effekten af ikke-native [[isomer]]er af X-Pro-[[peptidbinding]]er i proteinfoldning blev vist. RNase A var ligeledes det første protein, der blev studeret ved [[mangefold sekvensopretning]] (MSA) og ved at sammenligne egenskaberne af evolutionært beslægtede proteiner.
 
==Struktur og egenskaber==