Standardaminosyre: Forskelle mellem versioner
Content deleted Content added
CarinaT (diskussion | bidrag) intet brunt |
Opdagede at eftersom de fire skemaer har de 3 første kolonner fælles, så var det muligt at rationalisere dem til to skemaer, altsammen for at få bedre overblik |
||
Linje 33:
{| class="wikitable sortable" style="text-align: center"
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Aminosyre'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''For'''{{-}}'''kortelse'''
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Kort'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Sidekæde'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''[[Hydrofobisk|Hydro-{{-}}fobisk]]'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''pKa'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''[[Kemisk polaritet|Polær]]'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''[[syre|pH]]'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Lil'''-<br>'''le'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Meget'''<br>'''lille'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''[[Aromatisk forbindelse|Arom-<br>atisk]]'''<br>eller '''[[alifatisk forbindelse|Alifa-<br>tisk]]'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''[[Van der Waals radius|Van<br>der<br>Waals<br>vol-<br>umen]]'''{{-}}
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Alanin]]
| Ala
| A
| 89,09404
| 6,01
| 2,35
| 9,87
| -CH<sub>3</sub>
| X
Line 240 ⟶ 67:
| 67
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Cystein]]
| Cys
| C
| 121,15404
| 5,05
| 1,92
| 10,70
| -CH<sub>2</sub>[[Thiol|SH]]
| -
Line 253 ⟶ 84:
| 86
|-
| Asp
| D
| 133,10384
| 2,85
| 1,99
| 9,90
| -CH<sub>2</sub>COOH
| -
Line 266 ⟶ 101:
| 91
|-
| Glu
| E
| 147,13074
| 3,15
| 2,10
| 9,47
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>COOH
| -
Line 278 ⟶ 117:
| -
| 109
|-
| Phe
| F
| 165,19184
| 5,49
| 2,20
| 9,31
| -CH<sub>2</sub>C<sub>6</sub>H<sub>5</sub>
| X
Line 289 ⟶ 132:
| -
| -
| Arom.
| 135
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glycin]]
| Gly
| G
| 75,06714
| 6,06
| 2,35
| 9,78
| -H
| -
Line 304 ⟶ 151:
| -
| 48
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Histidin]]
| His
| H
| 155,15634
| 7,60
| 1,80
| 9,33
| -CH<sub>2</sub>-[[imidazol|C<sub>3</sub>H<sub>3</sub>N<sub>2</sub>]]
| -
| 6,04
| X
| svagt
| -
| -
| Arom.
| 118
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Isoleucin]]
| Ile
| I
| 131,17464
| 6,05
| 2,32
| 9,76
| -CH(CH<sub>3</sub>)CH<sub>2</sub>CH<sub>3</sub>
| X
Line 328 ⟶ 183:
| -
| -
|Alif.
| 124
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Lysin]]
| Lys
| K
| 146,18934
| 9,60
| 2,16
| 9,06
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>4</sub>NH<sub>2</sub>
| -
Line 343 ⟶ 202:
| -
| 135
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Leucin]]
| Leu
| L
| 131,17464
| 6,01
| 2,33
| 9,74
| -CH<sub>2</sub>CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| X
Line 354 ⟶ 217:
| -
| -
| Alif.
| 124
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Methionin]]
| Met
| M
| 149,20784
| 5,74
| 2,13
| 9,28
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>[[Sulfur|S]]CH<sub>3</sub>
| X
Line 370 ⟶ 237:
| 124
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Asparagin]]
| Asn
| N
| 132,11904
| 5,41
| 2,14
| 8,72
| -CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub>
| -
Line 382 ⟶ 253:
| -
| 96
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Prolin]]
| Pro
| P
| 115,13194
| 6,30
| 1,95
| 10,64
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>-
| X
Line 395 ⟶ 270:
| -
| 90
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glutamin]]
| Gln
| Q
| 146,14594
| 5,65
| 2,17
| 9,13
| -CH<sub>2</sub>CH<sub>2</sub>CONH<sub>2</sub>
| -
Line 408 ⟶ 287:
| -
| 114
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Arginin]]
| Arg
| R
| 174,20274
| 10,76
| 1,82
| 8,99
| -(CH<sub>2</sub>)<sub>3</sub>NH-C(NH)NH<sub>2</sub>
| -
| 12,48
| X
| stærkt
| -
| -
Line 422 ⟶ 305:
| 148
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Serin]]
| Ser
| S
| 105,09344
| 5,68
| 2,19
| 9,21
| -CH<sub>2</sub>OH
| -
Line 435 ⟶ 322:
| 73
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Threonin]]
| Thr
| T
| 119,12034
| 5,60
| 2,09
| 9,10
| -CH(OH)CH<sub>3</sub>
| -
| -
| X
| svagt
| X
| -
| -
| 93
|-
| Sec
| U
| 169,06
|
|
|
| -CH<sub>2</sub>[[Selenol|SeH]]
| X
Line 461 ⟶ 356:
|
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Valin]]
| Val
| V
| 117,14784
| 6,00
| 2,39
| 9,74
| -CH(CH<sub>3</sub>)<sub>2</sub>
| X
Line 471 ⟶ 370:
| X
| -
| Alif.
| 105
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tryptofan]]
| Trp
| W
| 204,22844
| 5,89
| 2,46
| 9,41
| -CH<sub>2</sub>[[indole|C<sub>8</sub>H<sub>6</sub>N]]
| X
Line 484 ⟶ 387:
| -
| -
| Arom.
| 163
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tyrosin]]
| Tyr
| Y
| 181,19124
| 5,64
| 2,20
| 9,21
| -CH<sub>2</sub>-C<sub>6</sub>H<sub>4</sub>OH
| -
Line 497 ⟶ 404:
| -
| -
| Arom.
| 141
|}
Line 506 ⟶ 413:
{| class="wikitable sortable"
|- align="center"
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Aminosyre'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''For-'''{{-}}'''kortelse'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Kort'''{{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}}'''Fore-'''{{-}}'''komst'''{{-}}'''i'''{{-}}'''proteiner'''<br>(%){{-}}
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|{{-}'''Bemærkninger'''{{-}
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Alanin]]
| Ala
| A
| GCU, GCC, GCA, GCG
| 7,8
| -
| ''Forefindes i rigelige mængder, meget alsidig. Mere stiv end glycin, men lille nok til kun at skabe små steriske grænser for proteinkonformation. Den opfører sig ganske neutralt og kan befinde sig i både hydrofile og hydrofobe regioner af proteiner.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Cystein]]
| Cys
| C
| UGU, UGC
| 1,9
| Betinget
| ''Svovlatomet binder let til [[tungmetal]]ioner. Under oxiderende betingelser kan to cysteinmolekyler bindes sammen med en [[disulfidbinding]] og forme aminosyren [[cystin]]. Når cysteiner er en del af proteiner, stabiliserer de den [[tertiær struktur|tertiære struktur]] og gør proteinet mere resistent over for [[denaturering]]; disulfidbroer er derfor almindelige i proteiner, der skal fungere i barske miljøer, inklussiv [[fordøjelsesenzym]]er (fx [[pepsin]] og [[chymotrypsin]]) og strukturproteiner (fx [[keratin]]). Disulfider findes også i peptider, der er for små til at bibeholde deres stabile form selv (fx [[insulin]]). Hvis disulfidbroer brydes, kan de gendannes under de rette betingelser.''
|-
| Asp
| D
| GAU, GAC
| 5,3
| -
| ''Opfører sig som glutaminsyre. Bærer en hydrofil syregruppe med stærk negativ ladning. Befinder sig normalt på ydersiden af proteiner, hvor det medvirker til vandopløseligheden. Binder til positivt ladede molekyler og ioner, er ofte brugt i enzymer til at binde metalioner. Når de befinder sig inde i proteiner er glutamat og aspartat ofte parrede med arginin og lysin.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glutaminsyre]]
| Glu
| E
| GAA, GAG
| 6,3
| Betinget
| ''Opfører sig som asparaginsyre. Har længere og lidt mere fleksibel sidekæde.''
|-
| Phe
| F
| UUU, UUC
| 3,9
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Fenylalanin, tyrosin og tryptophan har store stive [[aromatisk gruppe|aromatiske]] grupper som sidekæder. Disse er de største aminosyrer. Ligesom isoleucin, leucin og valin er disse hydrofobe og har tendens til at befinde sig på indersiden af foldede proteiner.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glycin]]
| Gly
| G
| GGU, GGC, GGA, GGG
| 7,2
| Betinget
| ''På grund af de to hydrogenatomer ved α-kulstoffet, er glycin ikke [[optisk isomerisme|optisk aktiv]]. Den er den mindste aminosyre, roterer let og tilføjer fleksibilitet til proteinkæder. Den kan passe ind på de mest snævre rum, for eksempel en trippelhelix i [[collagen]]. Da for meget fleksibilitet ofte ikke er ønskværdigt er glycin mindre almindelig end alanin som strukturelt element.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Histidin]]
|
|
| CAU, CAC
| 2,3
| Ja
| ''Ved selv svagt sure betingelser sker [[protonering]] af nitrogenet, hvilket ændrer egenskaberne for histidin og polipeptidet som et hele. Den bruges i mange proteiner som regulerende mekanisme, der ændrer konformationen og adfærden for polypeptidet i sure regioner såsom det sene [[endosom]] og og [[lysosom]]er, hvor konformationsændringer i enzymer gennemtvinges. Histidin forekommer dog ikke i så store mængder, idet kun små mængder behøves for den omtalte virkning.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Isoleucin]]
| Ile
| I
| AUU, AUC, AUA
| 5,3
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Isoleucin, leucin og valin har store alifatiske hydrofobe sidekæder. Molekylerne er stive, og deres samlede hydrofobe interaktioner er vigtige for korrekt foldning af proteiner, da disse kæder har tendens til at befinde sig inde i et protein.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Lysin]]
| Lys
| K
| AAA, AAG
| 5,9
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Opfører sig som arginin. Indeholder en lang fleksibel sidekæde med en positivt ladet ende. Fleksibiliteten af kæden gør lysin og arginin passende til at binde til molekyler med mange nagative ladninger på overfladen, fx er [[DNA]]-bindende proteiner rige på argininer og lysiner i deres aktive regioner. Den stærke ladning gør disse to aminosyrer egnede til beliggenhed i de ydre hydrofile overflader af proteiner: når de findes indenfor er de primært parrede med ligeledes negativt ladede aminosyrer som aspartat eller glutamat.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Leucin]]
| Leu
| L
| UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
| 9,1
| Ja
| [[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Opfører sig som isoleucin og valin. Se isoleucin.
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Methionin]]
| Met
| M
| AUG
| 2,3
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Altid den første aminosyre, der indbygges i et protein; nogle gange dog fjernet efter [[translation]]. Som cystein indeholder den svovl, men med en [[methyl]]gruppe i stedet for hydrogen. Denne methylgruppe kan aktiveres og bruges i mange reaktioner, hvor et nyt carbonatom tilføjes til et andet molekyle.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Asparagin]]
| Asn
| N
| AAU, AAC
| 4,3
| -
| ''Ligner asparaginsyre. Asn indeholder en [[amid]]gruppe hvor Asp har en [[carboxyl]]gruppe.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Prolin]]
| Pro
| P
| CCU, CCC, CCA, CCG
| 5,2
| -
| ''Indeholder en usædvanlig ring fra alfa-carbon-atomet til N-terminalen, hvilket tvinger CO-NH-sekvensen til at have en fast konformation. Kan heraf afbryde proteinstrukurer som [[alfahelix|α-helicer]] og [[beta sheet|β-sheets]]. Forekommer meget i [[collagen]], hvor den ofte undergår en [[posttranslationel modifikation]] til [[hydroxyprolin]]. Forekommer ellers ikke hyppigt.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Glutamin]]
| Gln
| Q
| CAA, CAG
| 4,2
| -
| ''Ligner glutaminsyre. Gln indeholder en [[amid]]gruppe hvor Glu har en [[carboxyl]]gruppe. Bruges i proteiner og som [[ammoniak]]lager.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Arginin]]
| Arg
| R
| CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG
| 5,1
| Betinget
| ''Funktionsmæssig lignende lysin.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Serin]]
| Ser
| S
| UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
| 6,8
| -
| ''Serin og threonin har en kort gruppe, som ender med en [[hydroxyl]]gruppe. Deres hydrogen er nem at fjerne, så serin og threonin agerer ofte hydrogendonorer i enzymer. Begge er meget hydrofile og ydre overfladeregioner i vandopløselige proteiner er derfor ofte rige på disse to.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Threonin]]
| Thr
| T
| ACU, ACC, ACA, ACG
| 5,9
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Opfører sig som serin.''
|-
| U
| Sec
Line 638 ⟶ 563:
|
| -
|
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Valin]]
| Val
| V
| GUU, GUC, GUA, GUG
| 6,6
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Opfører sig som isoleucin og leucin. Se isoleucin.''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tryptofan]]
| Trp
| W
| UGG
| 1,4
| Ja
| ''[[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Opfører sig som fenylalanin og tyrosin (se fenylalanin). Forstadie til [[serotonin]].''
|-
| style="background: #e7dcc3; font-size: 110%" align="center"|[[Tyrosin]]
| Tyr
| Y
| UAU, UAC
| 3,2
| Betinget
| ''Opfører sig som fenylalanin og tryptofan (se fenylalanin). Forstadie til [[melanin]], [[adrenalin]] og [[thyroidea-hormon]]er.''
|-
| -
| Term
Line 666 ⟶ 595:
| -
| -
|
|}
<span id="selenonote">*</span> UGA er normalt en stopkode, men koder dog for selenocystein, hvis et [[SECIS-element]] er til stede.<br />
Line 671 ⟶ 601:
<span id="essentialnote">***</span> Mennesker kan ikke syntetisere en [[essentiel aminosyre]] og disse må derfor suppleres gennem diæt. Betingede essentielle aminosyrer er ikke normalt nødvendige at få tilført gennem diæt, men må dog suppleres i specifikke populationer, der ikke syntetiserer dem i tilstrækkelig mængde.
==Kilder/henvisninger==
*{{cite book |last=Nelson |first=David L. |coauthors=Cox, Michael M. |title=Lehninger Principles of Biochemistry |edition=3rd ed |year=2000 |publisher=Worth Publishers |isbn=1-57259-153-6 }}
*{{cite journal | last=Kyte | first=J. | coauthors=Doolittle, R. F. | year=1982 | title=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein | journal=[[J. Mol. Biol.]] | volume=157 | issue=1 | pages=105-132 | id=PMID 7108955 }}
| |||