Forskel mellem versioner af "Standardaminosyre"

262 bytes tilføjet ,  for 11 år siden
typoer og småret
m (Det bliver stadig noget rod, at presse al information ind i en tabel)
(typoer og småret)
'''ProteinogeniskeProteinogene aminosyrer''', også kendt som normale, primære eller '''standardaminosyrer''', omfatter de 20 [[aminosyre]]r, der indgår i [[protein]]er i levende [[celle]]r, og som kan afkodes via den [[genetisk kode|genetiske kode]]. Denne artikel lister detaljer for disse aminosyrer, hvad angår [[kemisk struktur]] og egenskaber.
 
== Strukturer ==
 
==Kemiske egenskaber==
Det følgende er en tabel, der lister et- og tre-bogstavsforkortelser samt kemiske egenskaber for standardaminosyrernes sidekæder. De listede masser er baseret på vægtgennemsnit for de enkelte elementers [[isotop]]er, som de er [[naturlig forekomst|naturligt forekomne]]. Bemærk at ved formationdannelsen af en [[peptidbinding]] elimineres et [[vand]]molekyle, således at en aminosyres masse i en proteinkæde reduceres med 18,01524 Da. Et-bogstavsforkortelsen for en ubestemt aminosyre er ''X''. Trebogstavsforkortelsen ''Asx'' og et-bogstavsforkortelsen ''B'' betyder, at den omtalte aminosyre er enten [[asparagin]] eller [[asparaginsyre]]; ''Glx'' og ''Z'' betyder enten [[glutaminsyre]] eller [[glutamin]]; og ''Xle'' og ''J'' betyder enten [[leucin]] eller [[isoleucin]]. [[IUPAC nomenklatur|IUPAC]]/[[International Union of Biochemistry and Molecular Biology|IUBMB]] anbefaler nu også at ''Sec'' og ''U'' refererer til [[selenocystein]], mens ''Pyl'' og ''O'' refererer til [[pyrrolysin]].
 
===Generelle kemiske egenskaber===
|}
 
Note: pKa-værdier for en aminosyre er typisk en anelse forskelligforskellige, når den befinder sig i forskellige miljøer for eksempel på overfladen og inde i et protein. [[Protein-pKa-beregning]] bruges nogle gange til at beregne ændringen i pKa-værdien i en sådan situation.
 
===Genudtrykkelse og biokemi===
| C
| Cys
| Svovlatomet binder let til [[tungmetal]]ioner. Under oxiderende betingelser kan to cysteinmolekyler bindes sammen med en [[disulfidbinding]] og formedanne aminosyren [[cystin]]. Når cysteiner er en del af proteiner, stabiliserer de den [[tertiær struktur|tertiære struktur]] og gør proteinet mere resistent over for [[denaturering]]; disulfidbroer er derfor almindelige i proteiner, der skal fungere i barske miljøer, inklussivinklusiv [[fordøjelsesenzym]]er (fx [[pepsin]] og [[chymotrypsin]]) og strukturproteiner (fx [[keratin]]). Disulfider findes også i peptider, der er for små til at bibeholde deres stabile form selv (fx [[insulin]]). Hvis disulfidbroer brydes, kan de gendannes under de rette betingelser.
|-
! [[Asparaginsyre]]
| F
| Phe
| [[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Fenylalanin, tyrosin og tryptophan har store stive [[aromatisk gruppe|aromatiske]] grupper som sidekæder. Disse er de største aminosyrer. Ligesom isoleucin, leucin og valin er disse hydrofobe og har tendens til at befinde sig på indersiden af foldede proteiner, eller på ydersiden af membranproteiner. I membranproteiner ses det ofte at der sidder aromatiskeaminosyrer i grænsefladen mellem membranens hydrofile og hydrofobe lag.
|-
! [[Glycin]]
| G
| Gly
| På grund af de to hydrogenatomerbrintatomer ved α-kulstoffetkulstofatomet, er glycin ikke [[optisk isomerisme|optisk aktiv]]. Den er den mindste aminosyre, roterer let og tilføjer fleksibilitet til proteinkæder. Den kan passe ind på de mest snævre rum, for eksempel en trippelhelix i [[collagen]]. Da for meget fleksibilitet ofte ikke er ønskværdigt er glycin mindre almindelig end alanin som strukturelt element.
|-
! [[Histidin]]
| H
| His
| Ved selv svagt sure betingelser sker [[protonering]] af nitrogenet, hvilket ændrer egenskaberne for histidin og polipeptidet som et hele. Den bruges i mange proteiner som regulerende mekanisme, der ændrer konformationen og adfærden for polypeptidet i sure regioner såsom det sene [[endosom]] og og [[lysosom]]er, hvor konformationsændringer i enzymer gennemtvinges. Histidin forekommer dog ikke i så store mængder, idet kun små mængder behøves for den omtalte virkning.
|-
! [[Isoleucin]]
| I
| Ile
| [[essentiel aminosyre|Essentiel]] for mennesker. Isoleucin, leucin og valin har store alifatiske hydrofobe sidekæder. Molekylerne er stive, og deres samlede hydrofobe interaktioner er vigtige for korrekt foldning af proteiner, da disse kæder har tendens til at befinde sig inde i et vandopløseligt protein eller på ydersiden af membranproteiner.
|-
! [[Lysin]]
| P
| Pro
| Indeholder en usædvanlig ring fra alfa-carbon-atometkulstofatomet til N-terminalen, hvilket tvinger CO-NH-sekvensen til at have en fast konformation. Kan heraf afbryde proteinstrukurer som [[alfahelix|α-helicer]] og [[beta sheet|β-sheets]]. Forekommer meget i [[collagen]], hvor den ofte undergår en [[posttranslationel modifikation]] til [[hydroxyprolin]]. Forekommer ellers ikke hyppigt.
|-
! [[Glutamin]]
| S
| Ser
| Serin og threonin har en kort gruppe, som ender med en [[hydroxyl]]gruppe. DeresPga. hydrogendet ermeget nem[[elektronegativitet|elektonegative]]iltatom ati fjerne,sidekæderne virker serin og threonin agerer ofte som hydrogendonorer i enzymer. Begge er meget hydrofile og ydre overfladeregioner i vandopløselige proteiner er derfor ofte rige på disse to.
|-
! [[Threonin]]
6.714

redigeringer