Aminosyre: Forskelle mellem versioner

Da aminosyrer har både en primær [[amin]]ogruppe og en primær [[carboxyl]]gruppe kan de indgå i de fleste reaktioner associeret med disse [[funktionel gruppe|funktionelle grupper]]. Reaktionstyperne indbefatter [[nukleofil addition]], dannelse af en [[amid (funktionel gruppe)|amidamidbinding]]binding og dannelse af en [[imin]] for amingruppen og [[forestring]], dannelse af en [[amid (funktionel gruppe)|amidamidbinding]]binding samt [[decarboxylering]] for carboxylsyregruppen. Aminosyrers sidekæder kan også indgå i reaktioner. Typen af reaktion er bestemt af kædernes funktionelle grupper og beskrives således i artikler for de enkelte aminosyrer.

Afhængig af [[polært molekyle|polariteten]] af en aminosyres sidekæde er deres [[hydrofil]]e eller [[hydrofob]]e karakter. Disse egenskaber er vigtige i [[proteinstruktur]]er og [[protein-protein-interaktion]]er. Vigtigheden af sidekædernes fysiske egenskaber illustreres ved de enkelte aminosyreresters interaktion med andre strukturer – både inden for det enkelte protein og mellem proteiner. Distributionen af hydrofile og hydrofobe aminosyrer bestemmer den [[tertiær struktur|tertiære struktur]] af et protein og deres fysiske placering på ydersiden af hver peptidkæde bestemmer den [[kvarternære struktur|kvarternære struktur]]. For eksempel har opløselige proteiner overflader, der er rige på polære aminosyrer såsom [[serin]] og [[threonin]], mens [[integreret membranprotein|integrerede membranproteiner]] ofte har en ydre ring af hydrofobe aminosyrer, der hæfter dem til [[lipiddobbeltlag]]et, og proteiner ankret til membranen har en hydrofob ende, der sidder fast i membranen. Ligeledes har proteiner, der skal binde til positivt ladede molekyler, overflader, der i høj grad består af negativt ladede aminosyrer som [[glutamat]] og [[aspartat]], mens proteiner, der binder til negativt ladede molekyler, ofte har en overflade, der er rig på [[lysin]] og [[arginin]], som er positivt ladede. For nylig er en skala for polaritet baseret på fri energi for hydrofob interaktion blevet taget i brug.<ref>{{cite journal | author = Urry, D. W.| title = The change in Gibbs free energy for hydrophobic association - Derivation and evaluation by means of inverse temperature transitions | journal = Chemical Physics Letters | volume = 399| issue = 1-3 | pages = 177-183 | year = 2004}}</ref>