Forskel mellem versioner af "Aminosyre"

77 bytes fjernet ,  for 3 år siden
m
ingen ændringskommentar
(Fjerner version 8394686 af 178.157.250.81 (diskussion) forkert)
m
{{harflertydig4|Denne artikel omhandler klassen af kemiske forbindelser. For strukturer og egenskaber af de proteinogeniske standardaminosyrer, se [[Standardaminosyre]].}}
[[Fil:Amino acid2.png|thumb|200px|Generel struktur af en aminosyre]]
I [[kemi]] er en '''aminosyre''' ethvert [[molekyle]], som indeholder både en [[aminogruppe]] og [[carboxylsyre]]gruppe.
 
== Overblik ==
 
[[Fil:Tablica aminokiselina.jpg|thumb|600px|right|De tyve standardaminosyrer i proteiner]]
 
Alfa-aminosyrer er byggestenene til [[protein]]er. Aminosyrer forener sig i en [[kondensationsreaktion]], hvilket afgiver [[vand]] og den nye [[aminosyrerest]] holdes sammen med de andre med en [[peptidbinding]]. Proteiner defineres af deres unikke sekvens af aminosyrerester: denne sekvens er proteinernes [[primærstruktur]] og fungerer på samme måde som [[alfabet]]ets [[bogstav]]er, der sættes sammen til sætninger.
 
=== Funktioner i proteiner ===
[[Fil:Protein-primary-structure.png|thumb|300px|right|Et [[polypeptid]] er en kæde af aminosyrer.]]
Aminosyrer er de basale strukturelle byggesten i proteiner. De danner korte [[polymer]]kæder kaldet [[peptid]]er eller længere kæder kaldet enten [[polypeptid]]er eller [[protein]]er. En sådan dannelsesproces fra en [[mRNA]]-skabelon kendes under navnet ''[[translation]]'', der er en del af [[proteinsyntese]]. Tyve aminosyrer kodes for af den [[genetisk kode|genetiske kode]] og kaldes [[proteinogenisk animosyre|proteinogeniske aminosyrer]]. Andre aminosyrer indeholdt i proteiner dannes oftest ved [[posttranslationel modifikation]], hvilket er en række modifikationsprocesser, der sker efter [[translation]]en i proteinsyntesen. Disse modifikationer er ofte essentielle for et proteins funktion og regulering. For eksempel tillader [[carboxylering]]en af [[glutamat]] en bedre binding til [[calcium]]cationer og en [[hydroxylering]] af [[prolin]] er kritisk i henhold til at bevare [[collagen|bindevæv]] og respondere på [[Hypoxia|oxygenmangel]]. Sådanne modifikationer kan også bestemme lokaliseringen af proteinet; tilføjelsen af lange hydrofobe grupper kan få proteiner til at binde til [[phospholipid]][[membran]]er.
 
== Generel struktur ==
{{uddybende|Standardaminosyre}}
[[Fil:AminoAcidball.svg|thumbnail|300px|Generel struktur af en α-aminosyre med [[amin]]ogrupoen til venstre og [[carboxyl]]gruppen til højre.]]
 
I strukturen vist til højre repræsenterer '''R''' en [[sidekæde]] specifik for hver enkelt aminosyre. Den centrale [[carbon]]atom, kaldes C<sub>α</sub>, er et [[Enantiomer|chiralt]] center (med undtagelse af [[glycin]]) til hvilket de to terminaler samt R-gruppen er påsat. Aminosyrer klassificeres normalt efter sidekædernes [[kemisk egenskab|egenskaber]] og opdeles således i fire grupper: Sidekæden kan opføre sig som en [[svag base]], en [[svag syre]], [[hydrofil]], hvis den er [[polaritet|polær]], og [[hydrofob]], hvis den er upolær. De forskellige aminosyrers (og deres sidekæders) egenskaber er listet i artiklen [[Standardaminosyre]].
Frasen "[[branched-chain amino acids]]" eller BCAA bruges nogle gange til at beskrive aminosyrer med [[alifatisk forbindelse|alifatiske]] sidekæder, der ikke er lineære. Disse er [[leucin]], [[isoleucin]] og [[valin]]. [[Prolin]] er den eneste proteinogene aminosyre, hvis sidekæde er bundet til α-aminogruppen og dermed også den eneste, der indeholder en sekundær amin på den position. Prolin er nogle gange blevet defineret som en [[iminosyre]], men dette er ikke korrekt i den nuværende nomenklatur.<ref>Claude Liebecq (Ed) ''Biochemical Nomenclature and Related Documents'', 2nd edition, Portland Press, 1992, pages 39-69 ISBN 978-1-85578-005-7</ref>
 
[[Fil:D+L-Alanine.gif|thumb|left|200px|To optiske isomerer af alanin.]]
 
=== Isomeri ===
De fleste aminosyrer kan eksistere i to [[optisk isomeri|optiske isomerer]] betegnet <small>D</small> og <small>L</small>. <small>L</small>-aminosyrerne repræsenterer majoriteten af de i proteiner tilstedeværende aminosyrer. <small>D</small>-aminosyrer findes i nogle proteiner produceret af eksotiske havorganismer såsom [[keglesnegl]]e.<ref>{{cite journal | author = Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F | title = Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline. | journal = J Am Chem Soc | volume = 127 | issue = 17 | pages = 6207-15 | year = 2005 | pmid = 15853325}}</ref> [[Bakterie]]rs [[peptidoglucan]][[cellevæg]]ge er også rige på <small>D</small>-aminosyrer.<ref>{{cite journal | author = van Heijenoort J | title = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan. | url=http://glycob.oxfordjournals.org/cgi/content/full/11/3/25R | journal = Glycobiology | volume = 11 | issue = 3 | pages = 25R-36R | year = 2001 | pmid = 11320055}}</ref>
 
=== Dannelse af peptidbinding ===
[[Fil:Peptidformationball.svg|right|thumbnail|400px|Kondensationen af to aminosyrer ved dannelsen af en [[peptidbinding]].]]
Et aminosyremolekyle kan reagere med et andet og danne en amidbinding, da både amino- og carboxylsyregruppen er i stand til dette. Denne [[polymerisering]] af aminosyrer skaber proteiner. Denne [[kondensationsreaktion]] giver en nydannet [[peptidbinding]] samt et [[vand]]molekyle. I celler foregår denne reaktion ikke direkte. I stedet aktiveres aminosyren først ved sammenkobling med et [[tRNA]]molekyle med en [[ester]]binding. Denne aminoacyl-tRNA produceres i en [[Adenosintrifosfat|ATP]]-afhængig reaktion foretaget af en [[aminoacyl-tRNA-syntetase]].<ref>{{cite journal | author = Ibba M, Söll D | title = The renaissance of aminoacyl-tRNA synthesis | url=http://www.molcells.org/home/journal/include/downloadPdf.asp?articleuid={A158E3B4-2423-4806-9A30-4B93CDA76DA0} | journal = EMBO Rep | volume = 2 | issue = 5 | pages = 382-7 | year = 2001 | pmid = 11375928}}</ref> Denne aminoacyl-tRNA optræder dernæst som substrat for [[ribosom]]et, som katalyserer den elongerende proteinkædes aminogruppes angreb på på esterbindingen.<ref>{{cite journal | author = Lengyel P, Söll D | title = Mechanism of protein biosynthesis | url=http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=378322&blobtype=pdf | journal = Bacteriol Rev | volume = 33 | issue = 2 | pages = 264-301 | year = 1969 | pmid = 4896351}}</ref> Som resultat af denne mekanisme er alle proteiner, der laves af ribosomer, syntetiseret med N-terminalen som begyndelsespunkt, hvormed C-terminalen bevæger sig stødt væk.
 
 
== Ikke-standardaminosyrer ==
[[Fil:L-selenocysteine-2D-skeletal.png|thumb|200px|right|Aminosyren [[selenocystein]].]]
Udover de tyve standardaminosyrer er der en umådelig række af "ikke-standard"-aminosyrer. To af disse kan specificeres ved den genetiske kode, men er dog sjældne i proteiner. [[Selenocystein]] indsættes i nogle proteiner som følge af UGA-[[codon]], hvilket normalt er et stop-codon.<ref>{{cite journal | author = Driscoll D, Copeland P | title = Mechanism and regulation of selenoprotein synthesis. | journal = Annu Rev Nutr | volume = 23 | issue = | pages = 17-40 | year = | pmid = 12524431}}</ref> [[Pyrrolysin]] bruges af nogle [[methanogen]]iske [[archaea]] i [[enzym]]er, som disse bruger til at producere [[methan]]. Det kodes for med codonet UAG.<ref>{{cite journal | author = Krzycki J | title = The direct genetic encoding of pyrrolysine. | journal = Curr Opin Microbiol | volume = 8 | issue = 6 | pages = 706-12 | year = 2005 | pmid = 16256420}}</ref>
 
 
== Eksterne henvisninger ==
{{Commonscat}}
{{Commonskat|Amino acids}}
* [http://studielivsstil.dk/res/amino.pdf Lær de 20 aminosyrer udenad.]
* [http://www.biosite.dk/leksikon/leksikon.htm BioSite. Biokemisk leksikon.]