Forskel mellem versioner af "Aminosyre"

25 bytes tilføjet ,  for 3 år siden
m (Rettede stavefejl: aminogrupoen -> aminogruppen)
(Flertydige WL: translationtranslation (biologi), polaritetKemisk polaritet; Fjerner link: Translation)
=== Funktioner i proteiner ===
[[Fil:Protein-primary-structure.png|thumb|Et [[polypeptid]] er en kæde af aminosyrer.]]
Aminosyrer er de basale strukturelle byggesten i proteiner. De danner korte [[polymer]]kæder kaldet [[peptid]]er eller længere kæder kaldet enten [[polypeptid]]er eller [[protein]]er. En sådan dannelsesproces fra en [[mRNA]]-skabelon kendes under navnet ''[[translation (biologi)|translation]]'', der er en del af [[proteinsyntese]]. Tyve aminosyrer kodes for af den [[genetisk kode|genetiske kode]] og kaldes [[proteinogenisk animosyre|proteinogeniske aminosyrer]]. Andre aminosyrer indeholdt i proteiner dannes oftest ved [[posttranslationel modifikation]], hvilket er en række modifikationsprocesser, der sker efter [[translation]]entranslationen i proteinsyntesen. Disse modifikationer er ofte essentielle for et proteins funktion og regulering. For eksempel tillader [[carboxylering]]en af [[glutamat]] en bedre binding til [[calcium]]cationer og en [[hydroxylering]] af [[prolin]] er kritisk i henhold til at bevare [[collagen|bindevæv]] og respondere på [[Hypoxia|oxygenmangel]]. Sådanne modifikationer kan også bestemme lokaliseringen af proteinet; tilføjelsen af lange hydrofobe grupper kan få proteiner til at binde til [[phospholipid]][[membran]]er.
 
== Generel struktur ==
[[Fil:AminoAcidball.svg|thumbnail|Generel struktur af en α-aminosyre med [[amin|aminogruppen]] til venstre og [[carboxyl]]gruppen til højre.]]
 
I strukturen vist til højre repræsenterer '''R''' en [[sidekæde]] specifik for hver enkelt aminosyre. Den centrale [[carbon]]atom, kaldes C<sub>α</sub>, er et [[Enantiomer|chiralt]] center (med undtagelse af [[glycin]]) til hvilket de to terminaler samt R-gruppen er påsat. Aminosyrer klassificeres normalt efter sidekædernes [[kemisk egenskab|egenskaber]] og opdeles således i fire grupper: Sidekæden kan opføre sig som en [[svag base]], en [[svag syre]], [[hydrofil]], hvis den er [[Kemisk polaritet|polær]], og [[hydrofob]], hvis den er upolær. De forskellige aminosyrers (og deres sidekæders) egenskaber er listet i artiklen [[Standardaminosyre]].
 
Frasen "[[branched-chain amino acids]]" eller BCAA bruges nogle gange til at beskrive aminosyrer med [[alifatisk forbindelse|alifatiske]] sidekæder, der ikke er lineære. Disse er [[leucin]], [[isoleucin]] og [[valin]]. [[Prolin]] er den eneste proteinogene aminosyre, hvis sidekæde er bundet til α-aminogruppen og dermed også den eneste, der indeholder en sekundær amin på den position. Prolin er nogle gange blevet defineret som en [[iminosyre]], men dette er ikke korrekt i den nuværende nomenklatur.<ref>Claude Liebecq (Ed) ''Biochemical Nomenclature and Related Documents'', 2nd edition, Portland Press, 1992, pages 39-69 ISBN 978-1-85578-005-7</ref>