Versionen fra 14. jul. 2016, 15:41 redigér Drlectin (diskussion \| bidrag) Autopatruljerede 8.960 edits →‎Generel struktur ← Gå til forrige forskel		Versionen fra 14. jul. 2016, 15:42 redigér fjern redigering Drlectin (diskussion \| bidrag) Autopatruljerede 8.960 edits →‎Generel struktur Gå til næste forskel →
Linje 25: I strukturen vist til højre repræsenterer '''R''' en [[sidekæde]] specifik for hver enkelt aminosyre. Den centrale [[carbon]]atom, kaldes C<sub>α</sub>, er et [[Enantiomer\|chiralt]] center (med undtagelse af [[glycin]]) til hvilket de to terminaler samt R-gruppen er påsat. Aminosyrer klassificeres normalt efter sidekædernes [[kemisk egenskab\|egenskaber]] og opdeles således i fire grupper: Sidekæden kan opføre sig som en [[svag base]], en [[svag syre]], [[hydrofil]], hvis den er [[Kemisk polaritet\|polær]], og [[hydrofob]], hvis den er upolær. De forskellige aminosyrers (og deres sidekæders) egenskaber er listet i artiklen [[Standardaminosyre]]. Frasen [[BCAA\|"[branched-chain amino acids" eller BCAA]] bruges nogle gange til at beskrive aminosyrer med [[alifatisk forbindelse\|alifatiske]] sidekæder, der ikke er lineære. Disse er [[leucin]], [[isoleucin]] og [[valin]]. [[Prolin]] er den eneste proteinogene aminosyre, hvis sidekæde er bundet til α-aminogruppen og dermed også den eneste, der indeholder en sekundær amin på den position. Prolin er nogle gange blevet defineret som en [[iminosyre]], men dette er ikke korrekt i den nuværende nomenklatur.<ref>Claude Liebecq (Ed) ''Biochemical Nomenclature and Related Documents'', 2nd edition, Portland Press, 1992, pages 39-69 ISBN 978-1-85578-005-7</ref> [[Fil:D+L-Alanine.gif\|thumb\|left\|To optiske isomerer af alanin.]]

Aminosyre: Forskelle mellem versioner