Protein: Forskelle mellem versioner
Content deleted Content added
m Gendannelse til seneste version ved Drlectin, fjerner ændringer fra 2A02:AA7:400C:4EE1:1D84:A5EC:D72D:D9D4 (diskussion |... Tag: Tilbagerulning |
Drlectin (diskussion | bidrag) |
||
Linje 29:
[[File:OncostatinM Crystal Structure.rsh.png|thumb|Molekylmodellen af oncostatin M, et [[cytokin]], viser et eksempel på en struktur med fire alfa-helixer]]
Den sekundære struktur er mønstre som polypeptidkæden kan være foldet i. Disse kaldes for strukturelementer, og inkluderer ''α-helix'' og ''β-strenge'', som holdes af hydrogenbindinger eller af ''β-turns''. En del af en polypeptidkæde som ikke er foldet kaldes for ''tilfældig kæde'' eller ''random coil''.
Det er aminosyrerne som bestemmer hvilke sekundære strukturelementer der er til stede, eller ikke til stede, i et protein. Nogle aminosyrer har stor tilbøjelighed til at fremme dannelsen af helixer, andre fremmer dannelsen af strenge og andre igen foretrækker en tilfældig kæde. Men de fleste af aminosyrerne kan tvinges til at antage en ufavorabel struktur, hvis de sidder i mellem andre aminosyrer som foretrækker lige netop denne.
Nogle proteiner indeholder næsten kun en slags strukturelement, mens andre består af en blanding af forskellige slags.
Nogle strukturelementer kaldet ''motiver'' har vist sig at være evolutionært stabile og gennemgående i flere eller mange proteiner.
=== Den tertiære struktur ===
| |||