Versionen fra 17. okt. 2020, 00:50 redigér Drlectin (diskussion \| bidrag) Autopatruljerede, Udvidede bekræftede brugere 8.963 edits No edit summary ← Gå til forrige forskel		Versionen fra 21. dec. 2020, 18:45 redigér fjern redigering Mortens9 (diskussion \| bidrag) Autopatruljerede 592 edits m Stavning (<https://ordnet.dk/ddo/ordbog?query=molekyle>). Gå til næste forskel →
Linje 16: Et '''proteindomæne''' er en funktionel og strukturel del af et [[protein]]molekyle, der kan fungere, eksistere og udvikles uafhængigt af resten af proteinkæden. Mange proteiner består af flere strukturelle domæner, ligesom et domæne kan være genbrugt og bevaret i en række forskellige proteiner med den samme, en lignende eller en forskellig funktion. Et domæne danner en kompakt [[protein#Den tertiære struktur\|tertiær struktur]], dvs. tre-dimensional struktur. Domæner kan variere i længde fra mellem ca. 25 [[aminosyre]]r op til mere end 500 aminosyrer i længden. De korteste domæner, såsom zink-fingrene, er stabiliseret af metalioner eller disulfid-broer. Der kan skelnes mellem domæner, der har strukturel funktion, [[enzym]]atisk funktion og en ~~molekyl~~molekyle-bindende funktion. Ligesom de mindre moduler og motiver kan domæner betragtes som den biologiske [[evolution]]s byggeklodser, der kombineres i forskellige arrangementer for at danne proteiner med forskellige og nye funktioner. Genbrug af domæner og udvikling af nye funktioner er et eksempel på molekylær evolution.<ref>[https://bio.libretexts.org/Bookshelves/Cell_and_Molecular_Biology/Book%3A_Basic_Cell_and_Molecular_Biology_(Bergtrom)/03%3A_Details_of_Protein_Structure/3.06%3A_Protein_Domains_Motifs_and_Folds_in_Protein_Structure Protein Domains, Motifs, and Folds in Protein Structure. Libre Texts 2020]</ref> Linje 22: == Enzymatiske domæner == TIM-tønden (TIM barrel efter enzymet triosephosphate isomerase) er et af de mest bevarede, modificerede og genbrugte proteindomæner. Mere end 26 [[enzym]]familier, dvs. mere end 300 distinkte enzymer bruger TIM-tønden som basis for det enzymatiske sæde som f.eks. i enzymet pyruvatkinase. TIM-tønden består af otte α-helixer alternerende med otte parallelle β-kæder (se billederne) uden ret meget sekvenshomologi, dvs. uden ret mange ligheder i rækkefølgen af aminosyrer. [[Tryptophanhydroxylase]] er et enzym, der ligesom andre hydroxylaser består af tre domæner, hvoraf det ene er det katalytiske domæne<ref>[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Tryptophan_hydroxylase Tryptophanhydroxylase i Proteopedia]</ref>. De to andre domæner er et N-terminalt regulatorisk domæne og et mindre C-terminalt tetrameriseringsdomæne.<ref>[http://www.pahdb.mcgill.ca/Information/Molecular/full_dom.html The domains comprising each subunit of the phenylalanine hydroxylase]</ref>

Proteindomæne: Forskelle mellem versioner