Versionen fra 13. dec. 2017, 01:47 redigér Drlectin (diskussion \| bidrag) Autopatruljerede 8.960 edits →‎Den sekundære struktur ← Gå til forrige forskel		Versionen fra 13. dec. 2017, 16:02 redigér fjern redigering 2a02:aa7:400c:4ee1:1d84:a5ec:d72d:d9d4 (diskussion) →‎Den sekundære struktur Tag: Visuel redigering Gå til næste forskel →
Linje 29: [[File:OncostatinM Crystal Structure.rsh.png\|thumb\|Molekylmodellen af oncostatin M, et [[cytokin]], viser et eksempel på en struktur med fire alfa-helixer]] Den sekundære ~~struktur~~bevægelse er strukturen som er mønstre som polypeptidkæden kan være foldet i. Disse kaldes for strukturelementer, og inkluderer α-helix og β-strenge, som holdes af hydrogenbindinger eller af β-turns. En del af en polypeptidkæde som ikke er foldet kaldes for ''tilfældig kæde'' eller ''random coil''. Det er aminosyrerne som bestemmer hvilke sekundære strukturelementer der er til stede, eller ikke til stede, i et protein. Nogle aminosyrer har stor tilbøjelighed til at fremme dannelsen af helixer, andre fremmer dannelsen af strenge og andre igen foretrækker en tilfældig kæde. Men de fleste af aminosyrerne kan tvinges til at antage en ufavorabel struktur, hvis de sidder i mellem andre aminosyrer som foretrækker lige netop denne.

Protein: Forskelle mellem versioner