Ribonuklease A: Forskelle mellem versioner

1 byte tilføjet ,  for 13 år siden
m
fix
(→‎Historie: fjerner fed skrift fra ikke søgeord)
m (fix)
RNase A var det første modelprotein, der blev brugt til at finde mange [[spektroskopi]]ske metoder til proteinstruktur vha. [[enzymassay|assays]], inklusiv absorbans, [[cirkulær dikroisme]], [[Raman-spektroskopi]], [[Elektronspinresonans|EPR]] og [[NMR-spektroskopi]]. RNase A var også det første modelprotein til udvikling af flere kemisk strukturelle metoder, såsom afgrænset proteolyse af uordnede segmenter, kemisk modifikation af udsatte [[sidekæde]]r og antigengenkendelse.
 
Ribonuklease S, hvilket er RNase A, der er blevet behandlet med [[subtilisin]], var det tredje protein, hvis struktur blev løst (1967).<ref>Wyckoff HW, Hardman KD, Allewell NM, Inagami T, Johnson LN, [[Frederic M. Richards|Richards FM.]] ''The structure of ribonuclease-S at 3.5 A resolution.'' J Biol Chem. 1967 Sep 10;242(17):3984-8. {{PMID|6037556}}</ref>
 
Studier af [[oxidativ foldning]] af RNase A førte [[Christian B. Anfinsen]] til at formulere den termodynamiske hypotese for proteinfoldning, hvilken gør rede for, at et proteins foldede form repræsenterer minimummet af dets frie energi. RNase A var det første protein, hvormed effekten af ikke-native [[isomer]]er af X-Pro-[[peptidbinding]]er i proteinfoldning blev vist. RNase A var ligeledes det første protein, der blev studeret ved [[mangefold sekvensopretning]] (MSA) og ved at sammenligne egenskaberne af evolutionært beslægtede proteiner.
41.262

redigeringer