Versionen fra 13. dec. 2017, 16:02 redigér 2a02:aa7:400c:4ee1:1d84:a5ec:d72d:d9d4 (diskussion) →‎Den sekundære struktur Tag: Visuel redigering ← Gå til forrige forskel		Versionen fra 13. dec. 2017, 16:16 redigér fjern redigering Villy Fink Isaksen (diskussion \| bidrag) Kontooprettere, Udvidede bekræftede brugere, Patruljanter 83.311 edits m Gendannelse til seneste version ved Drlectin, fjerner ændringer fra 2A02:AA7:400C:4EE1:1D84:A5EC:D72D:D9D4 (diskussion \|... Tag: Tilbagerulning Gå til næste forskel →
Linje 29: [[File:OncostatinM Crystal Structure.rsh.png\|thumb\|Molekylmodellen af oncostatin M, et [[cytokin]], viser et eksempel på en struktur med fire alfa-helixer]] Den sekundære ~~bevægelse er strukturen som~~struktur er mønstre som polypeptidkæden kan være foldet i. Disse kaldes for strukturelementer, og inkluderer α-helix og β-strenge, som holdes af hydrogenbindinger eller af β-turns. En del af en polypeptidkæde som ikke er foldet kaldes for ''tilfældig kæde'' eller ''random coil''. Det er aminosyrerne som bestemmer hvilke sekundære strukturelementer der er til stede, eller ikke til stede, i et protein. Nogle aminosyrer har stor tilbøjelighed til at fremme dannelsen af helixer, andre fremmer dannelsen af strenge og andre igen foretrækker en tilfældig kæde. Men de fleste af aminosyrerne kan tvinges til at antage en ufavorabel struktur, hvis de sidder i mellem andre aminosyrer som foretrækker lige netop denne.

Protein: Forskelle mellem versioner